Científicos del Centro Nacional de Enfermedades Animales en Iowa (EEUU) han desarrollado nuevas técnicas para la detección de las Encefalopatías Espongiformes Transmisibles (EET). Actualmente solo se puede diagnosticar la enfermedad tras la muerte del animal, detectando en muestras de cerebro la presencia de proteínas anormales llamadas priones. Para la detección de dicha proteína se puede usar la técnica de Western blot, o con la inmunohistoquímica. En la primera se utilizan tejidos refrigerados o congelados. En la segunda se usa tejido que nunca ha sido congelado y que ha sido fijado en formalina (solución usada para preservar organismos biológicos).

Los investigadores descubrieron una manera de extraer e identificar priones anormales en el tejido fijado en formalina usando una combinación de detergente suave, una serie de ciclos de congelación-hervido y digestión enzimática. Los primeros resultados indican que la exactitud de este método comienza a disminuir después de dos años después de la preservación inicial del tejido, y se pierde completamente después de seis años.

También estudiaron si se podría descubrir una manera de usar la técnica de Western blot para detectar la presencia de EETs en tejidos que han sido fijados en formalina y luego preservados en parafina. Los resultados obtenidos igualaron (y a veces excedieron) la eficacia del análisis por Western blot en tejidos que solamente habían sido fijados en formalina.